Le Centre de Biologie Structurale (CBS) de Montpellier s’engage à accueillir 6 stagiaires de seconde générale et technologique, du 17 au 28 juin 2024

STAGES de SECONDE

Le Centre de Biologie Structurale (CBS) de Montpellier s’engage à accueillir 6 stagiaires de seconde générale et technologique, du 17 au 28 juin 2024.

Durant les 2 semaines passées au laboratoire, les stagiaires répartis en binômes alterneront entre des ateliers de découverte dans différentes disciplines (biologie moléculaire et cellulaire, biochimie, microscopie, biophysique…) et des journées d’observation auprès du personnel exerçant différents métiers de la recherche. A l’issue du stage, les élèves devront réaliser et présenter un poster en lien avec l’une des thématiques scientifiques abordées lors du stage.

Ces stages s’adressent en priorité à des élèves de seconde, s'engageant dans des spécialités scientifiques en première et terminale. Les demandes doivent etre adressées exclusivement via le formulaire:

https://docs.google.com/forms/d/e/1FAIpQLSeZOCBlIV1QPZcAa-5NFVG7PI5CcAEY2cFENcIItx1lbKwvzw/viewform?usp=sf_link

En complément, un CV et une lettre de motivation devront être envoyés à l'adresse Cette adresse e-mail est protégée contre les robots spammeurs. Vous devez activer le JavaScript pour la visualiser. avant le 31 mars 2024 (fichier pdf unique au nom du candidat). Une sélection sera effectuée sur la base de ce dossier. Nous serons aussi particulièrement attentifs à la parité et une liste d’attente sera établie pour pallier tout désistement. Les réponses seront données aux élèves le 5 avril 2024

Il est recommandé de rechercher un autre stage dans l’éventualité où votre candidature ne serait pas retenue.

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Le CBS participe à la Fête de la Science

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Le Cente de Biochimie Structurale ouvre ses portes et organise plusieurs évenements pour fêter les 80 ans du CNRS à l'occasion de l'édition 2019 de la Fête de la Science.

 

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Visite guidée du Centre de Biochimie Structurale

Centre de Biochimie Structurale

Visite des principaux plateaux techniques et instruments disponibles au CBS pour étudier les structures du vivant.

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FBI : Enquête aux frontières du visible

Centre de Biochimie Structurale

Un jeu de type "escape game" pour découvrir les formidables outils d'investigation offerts par les techniques d'imagerie du vivant.

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Exposition/Atelier : "Voir l'invisible"

Village des Sciences

Une exposition et des animations pour découvrir et s'émerveiller du vivant à l'échelle microscopique. Atelier de pliage d’un microscope en carton.

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Les super-pouvoirs des micro-organismes

Village des Sciences

Une exposition animée par l'équipe IGEM Montpellier pour découvrir les super-pouvoirs des micro-organismes qui nous entourent ! Une plongée dans l'ADN et la Biologie Synthétique.

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A Three-protein Charge Zipper Stabilizes a Complex Modulating Bacterial Gene Silencing

La résistance aux antibiotiques et l'apparition de nouvelles souches bactériennes virulentes constituent une menace majeure pour la santé humaine.
Ce problème est aggravé par le transfert de gènes de résistance et de virulence entre les bactéries (ou transfert de gène horizontal). Dans ce contexte, une connaissance approfondie des mécanismes permettant aux bactéries de tolérer l'acquisition d'ADN étranger fait défaut et pourrait ouvrir la voie à de nouvelles stratégies pour lutter contre les maladies infectieuses. Nous décrivons ici un modèle structurel pour le complexe entre HHA et H-NS, des protéines qui réprime de manière sélective les gènes acquis par transfert horizontal dans les entérobactéries. Nous avons identifié une "glissière de charges" (ou "charge zipper"), formée par l'entrecroisement des résidus provenant de trois protéines, et qui stabilise le complexe. Les glissières de charge sont généralement responsables de la sélectivité dans les complexes protéiques électrostatiques.

Ces travaux pourraient permettre une meilleure compréhension de la sélectivité de repression génique et peuvent aider à lutter contre les résistance aux antibiotiques.

Nouvelle publication: "A Three-protein Charge Zipper Stabilizes a Complex Modulating Bacterial Gene Silencing"
Auteurs: Tiago N. Cordeiro, Jesús García, Pau Bernadó, Oscar Millet et Miquel Pons
Journal: Biol Chem. 2015 Aug 28;290(35):21200-12
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Les dessous de "l'effet cocktail" des perturbateurs endocriniens révélés

Des substances chimiques, qui prises isolément, sont sans danger pour l'Homme, peuvent devenir nocives lorsqu'elles sont mélangées. L'équipe de William Bourguet au Centre de Biochimie Structurale (Inserm/CNRS/Université de Montpellier), associée à des équipes de l'Institut de recherche en cancérologie (IRCM) et de l'Institut de génomique fonctionnelle (IGF) de Montpellier a élucidé in vitro un mécanisme moléculaire qui pourrait contribuer à ce phénomène connu sous le nom « d'effet cocktail ».

Nouvelle publication: "Synergistic activation of human pregnane X receptor by binary cocktails of pharmaceutical and environmental compounds"
Auteurs: Delfosse V, Dendele B, Huet T, Grimaldi M, Boulahtouf A, Gerbal-Chaloin S, Beucher B, Roecklin D, Muller C, Rahmani R, Cavaillès V, Daujat-Chavanieu M, Vivat V, Pascussi JM, Balaguer P, Bourguet W.
Journal: Nat Communication 2015 Sep 3;6:8089.


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Le récepteur de la morphine dans tous ses états

Une collaboration étroite entre l'équipe de Sébastien Granier (IGF) de Montpellier, Hélène Déméné (CBS, de l'équipe « RMN, Structure, Dynamique et Fonction des Biomolécules par RMN ») et l'équipe du Pr. Brian Kobilka de l'Université de Stanford, lauréat du prix Nobel de chimie en 2012, a permis de décrypter les mécanismes moléculaires de l'activation du récepteur de la morphine, appelé aussi récepteur mu opioïde (µOR) en utilisant des méthodes de pointes de biologie structurale associant la cristallographie aux rayons X et la Résonance Magnétique Nucléaire (RMN). Le récepteur de la morphine est une protéine membranaire de la famille des récepteurs couplés aux protéines G (RCPG) dont le mécanisme de fonctionnement est très peu connu. Ce manque de connaissance est notamment dû aux difficultés que rencontrent les chercheurs pour étudier ces protéines membranaires par des approches de biologie structurale. Cette étude a ainsi fait l'objet d'une publication dans la revue scientifique Nature (Sounier et al., Nature, 524(7565):375-8 -doi: 10.1038/nature14680).

L'étude RMN révèle comment la fixation d'un ligand qui mime la morphine (agoniste) induit des changements d'états conformationnels du µOR d'un état inactif vers un état actif le seul capable de conduire à la transduction du signal intracellulaire via l'activation des protéines de signalisations comme les protéines G. L'étude démontre aussi que cet état actif ne peut être atteint que si l'agoniste et la protéine G sont liés simultanément au récepteur. Cette propriété n'avait été précédemment observée que sur un seul des 800 membres qui composent la famille des RCPG. Ainsi, l'étude révèle comment le signal d'activation se propage à travers les différents domaines du récepteur et propose que ce processus joue un rôle clé dans la transduction du signal. De manière générale, ces données lèvent le voile sur le processus peu connu d'activation des RCPG et de sa dynamique.

Nouvelle publication: "Propagation of conformational changes during μ-opioid receptor activation"
Auteurs: Sounier R, Mas C, Steyaert J, Laeremans T, Manglik A, Huang W, Kobilka BK, Déméné H, Granier S.
Journal: Nature. 2015 Aug 20;524(7565):375-8. doi: 10.1038/nature14680.
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