Les voies dépendantes de l'arrestine sont un élément central de la signalisation des récepteurs couplés aux protéines G (RCPG). Cette voie est activée après la phosphorylation du domaine C-terminal du GPCR, ce qui permet le recrutement de l'arrestine. Cependant, les processus moléculaires régulant la liaison de l'arrestine ne sont pas encore bien compris en raison du manque d'informations structurales des régions désordonnées en C-terminale des récepteurs. Ici, nous avons utilisé une combinaison de méthodes biophysiques pour décrire globalement et à l'échelle atomique les conformations basales des domaines C-terminaux de trois RCPG de classe A, le récepteur à la vasopressine (V2R), le récepteur à la ghréline (GHSR) et le récepteur b2-adernergique (b2AR). Nos travaux ont révélé la présence de structures secondaires transitoires dans ces régions qui pourraient être impliquées dans l'interaction avec l'arrestine. Ces éléments de structure secondaire diffèrent de ceux décrits dans la littérature lors de l’interaction avec l'arrestine. Cela suggèrerait un changement structural qui aurait lieu avant ou au moment de l’interaction avec l’arrestine.

Myriam Guillien, Assia Mouhand, Aurélie Fournet, Amandine Gontier, Aleix Martí Navia, Tiago N. Cordeiro, Frédéric Allemand, Aurélien Thureau, Jean-Louis Banères, Pau Bernadó and Nathalie Sibille*

Texte Complet : https://doi.org/10.3390/biom12050617